Introducing LL-37 Peptide

We are pleased to announce that LL-37 peptide is now available from PrimeNexa Labz. This research-grade compound is the only human member of the cathelicidin family of antimicrobial peptides and is widely studied in laboratory settings for its roles in innate immunity.

Important Notice: LL-37 is supplied strictly for laboratory and research use only. It is not for human or veterinary consumption and is not intended to diagnose, treat, cure, or prevent any disease. Not approved by the FDA for any therapeutic use.

What Is LL-37?

LL-37 is a 37-amino acid cationic, amphipathic α-helical peptide derived from the C-terminal domain of human cationic antimicrobial protein 18 (hCAP-18). It is naturally produced by neutrophils, epithelial cells, and other cell types as part of the innate immune system. The name reflects its N-terminal leucine-leucine motif and its length of 37 residues.

Key identifiers include:

• Amino acid sequence: LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES
• Molecular formula: C₂₀₅H₃₄₀N₆₀O₅₃
• Approximate molecular weight: 4,493 Da
• CAS number: 154947-66-7

Its amphipathic helical structure allows it to interact with microbial membranes in controlled research models.

Areas of Research Interest

Investigators examine LL-37 for several related properties in laboratory and in vitro systems:

• Broad-spectrum antimicrobial activity against Gram-positive and Gram-negative bacteria (including certain antibiotic-resistant strains), fungi, and selected viruses
• Membrane permeabilization driven by electrostatic interactions between its positive residues and negatively charged bacterial surfaces
• Anti-biofilm effects observed at concentrations often lower than those required for direct bactericidal activity
• Binding and neutralization of bacterial endotoxins such as lipopolysaccharide (LPS) and lipoteichoic acid (LTA)
• Immunomodulatory roles, including chemotaxis and modulation of inflammatory signaling pathways
• Contributions to tissue-related innate defense pathways studied in wound-healing and re-epithelialization models

These activities position LL-37 as a useful reference compound for studies of antimicrobial peptides, membrane biophysics, and host-defense mechanisms.

Mechanisms Documented in the Literature

Published research has described multiple modes of action in controlled experimental systems:

1. Direct disruption of microbial membranes via electrostatic binding and subsequent permeabilization.
2. Interference with biofilm formation and stability.
3. Neutralization of bacterial endotoxins.
4. Modulation of immune-cell recruitment and signaling (including interactions relevant to formyl peptide receptors).

Recent reviews summarize quantitative data showing activity across numerous bacterial genera, multiple fungi, and several viruses, along with structural insights into monomeric, dimeric, and higher-order forms. Examples include analyses available through ScienceDirect and PubMed Central on LL-37 structure, antimicrobial mechanisms, and host-defense functions.

Product Availability

PrimeNexa Labz supplies LL-37 as a lyophilized research-grade peptide, tested for identity and purity (typically ≥99% by HPLC and mass spectrometry) with Certificates of Analysis available. The material is prepared for laboratory handling and storage stability.

For current specifications, pricing, and ordering, visit www.primenexalabz.com.

All products from PrimeNexa Labz are labeled and sold exclusively for qualified laboratory research.

For Research Use Only – Not for Human Consumption. High purity. Intended solely for in vitro and laboratory investigation.